Waarom hebben virussen een spike-eiwit nodig?

In de wereld van parasieten, veel bacteriële ofschimmelpathogenen kunnen zelfstandig overleven zonder gastheercellen te infecteren. Maar virussen kunnen dat niet. In plaats daarvan moeten ze in cellen komen om zich te vermenigvuldigen, waar ze hun eigen biochemische machinerie gebruiken om nieuwe virale deeltjes te creëren en zich naar andere cellen of individuen te verspreiden. Net als het celleven zijn coronavirussen zelf omgeven door een vetmembraan. Om in de cel te komen, gebruiken ze eiwitten (of glycoproteïnen, omdat ze vaak bedekt zijn met glibberige suikermoleculen) om hun eigen membraan samen te voegen met het celmembraan en zo de cel over te nemen. Een van deze virale glycoproteïnen is het piekproteïne van coronavirussen. Gezien de opkomst van nieuwe stammen van het SARS-CoV-2 coronavirus, is de belangstelling van het grote publiek voor het spike-eiwit enorm toegenomen. Het bleek dat de nieuwe varianten van COVID-19 verschillende specifieke veranderingen in het spike-eiwit dragen in vergelijking met andere nauw verwante varianten.

Een model van het oppervlakte-spike-eiwit dat het SARS-CoV-2-virus gebruikt om menselijke cellen te infecteren.

Spike-eiwitten

Een van de belangrijkste biologische kenmerkenSARS-CoV-2-coronavirus is, net als sommige andere virussen, de aanwezigheid van spike-eiwitten waardoor deze virussen gastheercellen kunnen binnendringen en een infectie kunnen veroorzaken. Typisch bestaat de virale envelop van coronavirussen uit drie eiwitten, waaronder membraaneiwit (M), shell eiwit (E) en spike-eiwit (S).

Eiwit S of spike-eiwit bestaat uit 1160-1400aminozuren, afhankelijk van het type virus. Vergeleken met de eiwitten M en E, die voornamelijk betrokken zijn bij de opbouw van het virus, speelt het S-eiwit een cruciale rol bij het binnendringen van gastheercellen en het initiëren van infectie. Het is opmerkelijk dat de aanwezigheid van S-eiwitten op coronavirussen leidt tot het verschijnen van puntachtige uitsteeksels op hun oppervlak.

Deskundigen merken op dat S-eiwitten van coronavirussenkan worden onderverdeeld in twee belangrijke functionele subeenheden, waaronder de N-terminale S1-subeenheid, die de bolvormige kop van het S-proteïne vormt, en het C-terminale S2-gebied, direct ingebracht in de virale envelop. Bij interactie met een potentiële gastheercel herkent de S1-subeenheid receptoren op de gastheercel en bindt zich eraan, terwijl de S2-subeenheid, de meest geconserveerde proteïne S-component, verantwoordelijk is voor fusie van de virale envelop met het gastcelmembraan.

SARS-CoV-2 persoonlijk.

Dit is interessant: het Russische vaccin "Sputnik-V" wordt erkend als effectief en veilig

Het is opmerkelijk dat, zonder proteïne S, virussen leuk vindenSARS-CoV-2 zou nooit interactie hebben met cellen van potentiële gastheren zoals dieren en mensen. Om deze reden is proteïne S een ideaal doelwit voor onderzoek naar vaccins en antivirale geneesmiddelen. Naast zijn rol in de cel, is het S-eiwit van virussen, in het bijzonder COVID-19, de belangrijkste inductor van neutraliserende antilichamen (nAbs). NABS zijn beschermende antilichamen die van nature worden aangemaakt door ons immuunsysteem.

Spike-eiwitten en vaccins

Onze cellen zijn geëvolueerd om te reflectereninvasie van virussen. Een van de belangrijkste verdedigingsmechanismen van het celleven tegen indringers is de buitenste schil, die bestaat uit een vetlaag die alle enzymen, eiwitten en DNA bevat waaruit de cel bestaat. Vanwege de biochemische aard van vetten, stoot het buitenoppervlak virussen sterk af, die deze barrière moeten overwinnen om toegang te krijgen tot de cel.

Gezien hoe belangrijk spike-eiwit isvirus, is de werking van veel antivirale vaccins of geneesmiddelen gericht op virale glycoproteïnen. De SARS-CoV-2-vaccins geproduceerd door Pfizer / BioNTech en Moderna instrueren ons immuunsysteem om hun eigen versie van het spike-eiwit te maken, wat kort na immunisatie gebeurt. De productie van het spike-eiwit in onze cellen triggert vervolgens de productie van beschermende antilichamen en T-cellen.

Het ebolavirus heeft één spike-eiwit, het influenzavirus heeft er twee en het herpes simplex-virus heeft er vijf.

Het virus dat COVID-19 veroorzaakt, muteert in de loop van de tijd. Net als andere virussen.

Volgens The Conversation, een van de meestEen belangrijk kenmerk van het SARS-CoV-2-spike-eiwit is hoe het beweegt of verandert in de tijd tijdens de evolutie van het virus. Het eiwit dat in het virale genoom wordt gecodeerd, kan muteren en zijn biochemische eigenschappen veranderen naarmate het virus zich ontwikkelt.

De meeste mutaties zijn niet gunstig en ook nietstop het werk van het spike-eiwit of beïnvloed de functie ervan niet. Maar sommige ervan kunnen veranderingen veroorzaken die de nieuwe versie van het virus een selectief voordeel geven, waardoor het meer overdraagbaar of besmettelijk wordt. Een manier waarop dit kan gebeuren, is door een deel van het spike-eiwit te muteren dat voorkomt dat beschermende antilichamen eraan binden. Een andere manier is om de doornen "plakkeriger" te maken in onze cellen.

Wil je altijd op de hoogte zijn van het laatste nieuws uit de wereld van populaire wetenschap en geavanceerde technologieën? Abonneer u op ons Telegram-nieuwskanaal. Daar vindt u aankondigingen van het laatste nieuws van onze site!

Dit is de reden waarom nieuwe mutaties van functies veranderenspike-proteïne of proteïne S zijn van bijzonder belang - ze kunnen van invloed zijn op hoe we de verspreiding van SARS-CoV-2 beheersen. Nieuwe varianten die onlangs in het VK en Zuid-Afrika zijn ontdekt, hebben mutaties in delen van het S-eiwit die betrokken zijn bij het binnendringen in uw cellen. Verder onderzoek en laboratoriumexperimenten zullen wetenschappers helpen erachter te komen of - en hoe - deze mutaties het spike-eiwit significant veranderen en of onze huidige controles effectief blijven.